Pokaż uproszczony rekord

dc.contributor.authorGórka, Adam
dc.contributor.authorBonarek, Piotr
dc.date.accessioned2016-04-08T11:38:33Z
dc.date.available2016-04-08T11:38:33Z
dc.date.issued2013
dc.identifier.citationStudia i Materiały Informatyki Stosowanej, 2013, T. 5, nr 10, s. 7-12.en_US
dc.identifier.urihttp://repozytorium.ukw.edu.pl/handle/item/3545
dc.descriptionProteins are an essential component of living cells. Proper understanding of the properties of their structure is crucial to understanding their function in nature. The proteins and their fragments may exist in four states of structure organization: ordered, molten globule, pre molten globule and random coil. The particular function of proteins depend on any one of these states or a transition between them. A significant proportion of proteins in nature is composed of a mixture of ordered and intrinsically disordered regions, that fulfil important roles in the processes like signal transduction, cell cycle regulation and many others. The standard approach for rational drug design does not work for intrinsically disordered proteins (IDPs) and requires modified strategies. Furthermore, the majority of proteins with long intrinsically disordered regions (IDRs) use short molecular recognition elements (MoRFs), which undergo transition from disorder to order state and adopt various structures in numerous protein protein interactions. These interactions are an attractive therapeutic target for the pharmaceutical industry in the process of rational drug design.en_US
dc.description.abstractBiałka są podstawowymi składnikami żywych komórek. Prawidłowe rozumienie cech ich struktury przestrzennej jest kluczowe dla zrozumienia ich funkcjonowania w organizmach żywych. Białka mogą przebywać w czterech wyróżnionych stanach organizacji struktury przestrzennej: uporządkowanym, stopionej globuli, pre-stopionej globuli i kłębka statystycznego. Funkcje białek mogą być związane z każdym tych stanów, a co ważniejsze, z przejściami pomiędzy tymi stanami. Znacząca liczba białek w przyrodzie zbudowana jest z mieszaniny rejonów uporządkowanych oraz samoistnie nieuporządkowanych, które pełnią ważne role w procesach przekazu sygnału, regulacji cyklu komórkowego i wielu innych. Standardowe podejście do racjonalnego projektowania leków nie sprawdza się w przypadku białek samoistnie nieuporządkowanych (IDPs) i wymaga zmodyfikowanej strategii postępowania. Jednym z atrakcyjnych celów terapeutycznych dla przemysłu farmaceutycznego są krótkie fragmenty łańcucha aminokwasowego pełniące funkcje elementów rozpoznawania molekularnego (MoRFs), które porządkują swoją strukturę w różnorodnych i licznych oddziaływaniach z innymi białkami. Charakterystyczną cechą MoRFs-ów jest ich częste występowanie w rejonach samoistnie nieuporządkowanych łańcucha polipeptydowego.en_US
dc.language.isoplen_US
dc.publisherFundacja Rozwoju Mechatronikien_US
dc.subjectelementy rozpoznawania molekularnegoen_US
dc.subjectodziaływania białko białkoen_US
dc.subjectfałdowanie białeken_US
dc.subjectcechy sekwencji aminokwasowej białeken_US
dc.titleDwie twarze struktury przestrzennej białek - zastosowanie wiedzy o białkach samoistnie nieuporządkowanych w racjonalnym projektowaniu lekówen_US
dc.title.alternativeThe two faces of the proteins structure Applicati on of knowledge about intrinsically disordered proteins in rational drug designen_US
dc.typeArticleen_US


Pliki tej pozycji

Thumbnail

Pozycja umieszczona jest w następujących kolekcjach

Pokaż uproszczony rekord